Disülfür bağları, birçok proteinin üç boyutlu yapısının vazgeçilmez bir parçasıdır. Bu kovalent bağlar neredeyse tüm hücre dışı peptitlerde ve protein moleküllerinde bulunabilir.
Bir sistein kükürt atomu, proteinin farklı pozisyonlarında sistin kükürt atomunun diğer yarısı ile kovalent bir tek bağ oluşturduğunda bir disülfür bağı oluşur. Bu bağlar, özellikle hücrelerden salgılanan proteinleri stabilize etmeye yardımcı olur.
Disülfür bağlarının verimli oluşumu, sisteinlerin uygun şekilde yönetimi, amino asit kalıntılarının korunması, koruyucu grupların çıkarılma yöntemleri ve eşleştirme yöntemleri gibi çeşitli yönleri içerir.
Peptitler disülfür bağları ile aşılandı
Gutuo organizması olgun bir disülfür bağ halka teknolojisine sahiptir. Peptit sadece bir çift Cys içeriyorsa, disülfür bağı oluşumu basittir. Peptitler katı veya sıvı fazlarda sentezlenir,
Daha sonra bir pH8-9 çözeltisi içinde oksitlendi. İki veya daha fazla çift disülfür bağı oluşması gerektiğinde sentez nispeten karmaşıktır. Disülfür bağı oluşumu genellikle sentetik şemada geç tamamlansa da, bazen önceden oluşturulmuş disülfürlerin sokulması peptit zincirlerini birbirine bağlamak veya uzatmak için avantajlıdır. BZL, Symbiont'ta yaygın olarak kullanılan bir CYS koruyucu grubu, MEB, MOB, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS, vb. Disülfit peptit sentezinde uzmanlaşıyoruz:
1. molekül içinde iki çift disülfür bağı oluşur ve moleküller arasında iki çift disülfür bağı oluşur
2. molekül içinde üç çift disülfür bağı oluşur ve moleküller arasında üç çift disülfür bağı oluşur
3. Farklı peptit sekansları arasında iki çift disülfür bağı oluştuğu insülin polipeptit sentezi
4. Üç çift disülfür-bağlı peptitin sentezi
Sisteinil Amino Grubu (CYS) neden bu kadar özel?
CYS'nin yan zinciri çok aktif bir reaktif gruba sahiptir. Bu gruptaki hidrojen atomları kolayca serbest radikaller ve diğer gruplarla değiştirilir ve böylece diğer moleküllerle kolayca kovalent bağlar oluşturabilir.
Disülfür bağları, birçok proteinin 3D yapısının önemli bir parçasıdır. Disülfür köprü bağları peptidin esnekliğini azaltabilir, sertliği artırabilir ve potansiyel görüntü sayısını azaltabilir. Bu görüntü sınırlaması biyolojik aktivite ve yapısal stabilite için gereklidir. Değiştirilmesi proteinin genel yapısı için dramatik olabilir. Dew, Ile, Val gibi hidrofobik amino asitler sarmal stabilizatördür. Çünkü sistein disülfür bağları oluşturmasa bile disülfür-bağ a-sarmalını sistein oluşumunun stabilize eder. Yani, tüm sistein kalıntıları düşük durumda olsaydı (-sh, serbest sülfhidril grupları taşıyan), helisel fragmanların yüksek bir yüzdesi mümkün olacaktır.
Sistein tarafından oluşturulan disülfür bağları, üçüncül yapının stabilitesine dayanıklıdır. Çoğu durumda, kuaterner yapıların oluşumu için bağlar arasındaki S-S köprüleri gereklidir. Bazen disülfür bağları oluşturan sistein kalıntıları birincil yapıda çok uzaktır. Disülfür bağlarının topolojisi, protein primer yapı homolojisinin analizinin temelidir. Homolog proteinlerin sistein kalıntıları çok korunur. Sadece triptofan sisteinden istatistiksel olarak daha korunmuştu.
Sistein, tiyolazın katalitik bölgesinin merkezinde bulunur. Sistein, doğrudan substrat ile asil ara maddeleri oluşturabilir. Azaltılmış form, sisteini azaltılmış durumda proteinde tutan bir "kükürt tamponu" görevi görür. PH düşük olduğunda, denge azaltılmış -sh formunu desteklerken, alkalin ortamlarında -sh -SH -SR oluşturmak için oksitlenmeye daha eğilimlidir ve R bir hidrojen atomundan başka bir şey değildir.
Sistein ayrıca detoksik olarak hidrojen peroksit ve organik peroksitlerle reaksiyona girebilir.
Gönderme Zamanı: 2025-07-02