Bu antimikrobiyal peptitler orijinal olarak böceklerin, memelilerin, amfibilerin vb. savunma sistemlerinden türetilmiştir ve temel olarak dört kategoriyi içerirler:
1. çekropin, esas olarak diğer böceklerde bulunan Cecropiamoth'un bağışıklık lenfinde orijinal olarak mevcuttu ve benzer bakteri öldürücü peptitler domuz bağırsaklarında da bulunur.Tipik olarak kuvvetli alkalin bir N-terminal bölgesi ve bunu takip eden uzun bir hidrofobik parça ile karakterize edilirler.
2. Xenopus antimikrobiyal peptitleri (magainin), kurbağaların kaslarından ve midesinden elde edilir.Xenopus antimikrobiyal peptidlerinin yapısının da özellikle hidrofobik ortamlarda sarmal olduğu bulunmuştur.Lipid katmanlarındaki ksenopus antipeptitlerinin konfigürasyonu, N-etiketli katı faz NMR ile incelenmiştir.Asilamin rezonansının kimyasal kaymasına bağlı olarak, ksenopus antipeptitlerinin sarmalları paralel iki katmanlı yüzeylerdi ve 30 mm'lik periyodik sarmal yapıya sahip 13 mm'lik bir kafes oluşturacak şekilde birleşebilirler.
3. defensin Savunma peptitleri, tam nükleer lobül ve hayvanların bağırsak hücrelerine sahip insan polikaryotik nötrofil tavşan polimakrofajlarından türetilir.Memeli savunma peptidlerine benzer bir grup antimikrobiyal peptid, böceklerden ekstrakte edildi ve bunlara "böcek savunma peptidleri" adı verildi.Memeli savunma peptidlerinden farklı olarak böcek savunma peptidleri yalnızca Gram-pozitif bakterilere karşı aktiftir.Böcek savunma peptidleri bile altı Cys kalıntısı içerir, ancak disülfürün birbirine bağlanma yöntemi farklıdır.Drosophila melanogasttan ekstrakte edilen antibakteriyel peptitlerin molekül içi disülfür köprüsü bağlanma modu, bitki savunma peptitlerininkine benzerdi.Kristal koşullar altında savunma peptidleri dimerler halinde sunulur.
4.Tachyplesin, at nalı yengeci adı verilen at nalı yengeçlerinden elde edilir.Konfigürasyon çalışmaları, antiparalel B-katlama konfigürasyonunu (3-8 konum, 11-16 konum) benimsediğini göstermektedir;β-açı birbirine bağlanır (8-11 konumları) ve 7 ile 12 konumları arasında ve 3 ile 16 konumları arasında iki disülfit bağı oluşturulur.Bu yapıda hidrofobik amino asit düzlemin bir tarafında bulunur ve altı katyonik kalıntı molekülün kuyruğunda görünür, dolayısıyla yapı aynı zamanda biyofiliktir.
Buradan, uzunluk ve yükseklik bakımından farklılık gösterseler de hemen hemen tüm antimikrobiyal peptitlerin doğası gereği katyonik olduğu sonucu çıkar;Üst uçta, ister alfa-sarmal şeklinde olsun, isterβ- Kıvrımlı, bitropik yapı ortak özelliğidir.
Gönderim zamanı: Nis-20-2023