Disülfür bağları birçok proteinin üç boyutlu yapısının vazgeçilmez bir parçasıdır.Bu kovalent bağlar hemen hemen tüm hücre dışı peptitlerde ve protein moleküllerinde bulunabilir.
Bir sistein kükürt atomu, protein içindeki farklı konumlarda sistin kükürt atomunun diğer yarısı ile kovalent tek bir bağ oluşturduğunda bir disülfür bağı oluşur.Bu bağlar proteinlerin, özellikle de hücrelerden salgılananların stabilize edilmesine yardımcı olur.
Disülfür bağlarının verimli oluşumu, sisteinlerin uygun yönetimi, amino asit kalıntılarının korunması, koruyucu grupların uzaklaştırılma yöntemleri ve eşleştirme yöntemleri gibi çeşitli hususları içerir.
Peptitler disülfit bağlarıyla aşılandı
Gutuo organizması olgun bir disülfit bağ halkası teknolojisine sahiptir.Peptit yalnızca bir çift Cys içeriyorsa, disülfit bağı oluşumu basittir.Peptitler katı veya sıvı fazda sentezlenir.
Daha sonra pH8-9'luk bir çözelti içerisinde oksitlendi.İki veya daha fazla çift disülfür bağının oluşturulması gerektiğinde sentez nispeten karmaşıktır.Her ne kadar disülfid bağ oluşumu genellikle sentetik şemada geç tamamlansa da, bazen önceden oluşturulmuş disülfitlerin eklenmesi, peptit zincirlerinin bağlanması veya uzatılması için avantajlı olabilir.Bzl, ortak yaşamda yaygın olarak kullanılan bir Cys koruma grubudur; Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys vb.Aşağıdakileri içeren disülfit peptid sentezinde uzmanlaştık:
1. Molekül içinde iki çift disülfür bağı, moleküller arasında iki çift disülfid bağı oluşur
2. Molekül içinde üç çift disülfür bağı, moleküller arasında üç çift disülfür bağı oluşur
3. Farklı peptit dizileri arasında iki çift disülfit bağının oluştuğu insülin polipeptit sentezi
4. Üç çift disülfit bağlı peptidin sentezi
Sisteinil amino grubu (Cys) neden bu kadar özeldir?
Cys'in yan zinciri çok aktif bir reaktif gruba sahiptir.Bu gruptaki hidrojen atomları kolaylıkla serbest radikaller ve diğer gruplarla yer değiştirir ve bu sayede diğer moleküllerle kolaylıkla kovalent bağlar oluşturabilir.
Disülfür bağları birçok proteinin 3 boyutlu yapısının önemli bir parçasıdır.Disülfür köprü bağları peptidin elastikiyetini azaltabilir, sertliğini artırabilir ve potansiyel görüntü sayısını azaltabilir.Bu görüntü sınırlaması biyolojik aktivite ve yapısal stabilite için gereklidir.Onun değiştirilmesi, proteinin genel yapısı açısından dramatik olabilir.Dew, Ile, Val gibi hidrofobik amino asitler sarmal stabilizatörüdür.Çünkü sistein disülfit bağları oluşturmasa bile sistein oluşumunun disülfit bağ a-sarmalını stabilize eder.Yani, eğer tüm sistein kalıntıları indirgenmiş durumda olsaydı (-SH, serbest sülfhidril gruplarını taşırsa), yüksek oranda sarmal fragmanlar mümkün olurdu.
Sistein tarafından oluşturulan disülfit bağları üçüncül yapının stabilitesine dayanıklıdır.Çoğu durumda, kuaterner yapıların oluşumu için bağlar arasındaki SS Köprüleri gereklidir.Bazen disülfit bağlarını oluşturan sistein kalıntıları birincil yapıda birbirlerinden çok uzaktadır.Disülfid bağlarının topolojisi, protein birincil yapı homolojisinin analizinin temelini oluşturur.Homolog proteinlerin sistein kalıntıları oldukça korunmuştur.Yalnızca triptofan istatistiksel olarak sisteinden daha fazla korunmuştur.
Sistein, tiyolazın katalitik bölgesinin merkezinde bulunur.Sistein, substratla doğrudan asil ara ürünleri oluşturabilir.İndirgenmiş form, proteindeki sisteini indirgenmiş durumda tutan bir "kükürt tamponu" görevi görür.pH düşük olduğunda, denge indirgenmiş -SH formunu tercih ederken, alkali ortamlarda -SH, -SR'yi oluşturmak üzere oksitlenmeye daha yatkındır ve R, bir hidrojen atomu dışında herhangi bir şeydir.
Sistein aynı zamanda detoksik madde olarak hidrojen peroksit ve organik peroksitlerle de reaksiyona girebilir.
Gönderim zamanı: Mayıs-19-2023